Défense de thèse

Soutenance de thèse d'Anne Caccamo


Info

Dates
25 janvier 2024
Location
Institut de Botanique, bât. B22, auditoire
Quartier vallée - Chemin de la Vallée, 4
4000 Liège
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Schedule
15h30

Le jeudi 25 janvier 2025, Anne CACCAMO présentera l'examen en vue de l’obtention du grade académique de Docteur en Sciences (Collège de doctorat en Biochimie, biologie moléculaire et cellulaire, bioinformatique et modélisation) sous la direction de Claire REMACLE et Joris MESSENS (cotutelle avec la Vrije Universiteit Brussel).

Cette épreuve consistera en la défense publique d’une dissertation intitulée :

« The role of ascorbate peroxidase 2 and protein cysteine modifications in the green alga Chlamydomonas reinhardtii ».

Résumé

Le peroxyde d’hydrogène (H2O2) est une espèce réactive de l’oxygène qui cause des dommages liés au stress oxydatif. Cette molécule est aussi impliquée dans les voies de signalisation car elle modifie les résidus cystéine de certaines protéines, en les sulfénylant. Les organismes photosynthétiques comme les cyanobactéries, les algues et les plantes produisent de l’H2O2 dans les chloroplastes lors de la photosynthèse et dans les mitochondries lors de la respiration.

Dans notre étude, nous avons utilisé la microalgue verte modèle Chlamydomonas reinhardtii. Nous avons d’une part analysé le rôle d’une ascorbate peroxydase de type R (‘ascorbate-related protein’), APX2, et d’autre part identifié des protéines présentant des résidus cystéine sulfénylés.

Concernant APX2, nous avons démontré que la protéine est chloroplastique et probablement adressée dans le lumen des thylacoïdes. Des mutants apx2 déficients pour la protéine montrent un niveau réduit de plastocyanine, la protéine à cuivre majeure au sein du lumen des chloroplastes. Nous avons purifié la protéine recombinante à partir de E. coli. Nous avons démontré qu’elle n’utilise pas l’ascorbate pour réduire le H2O2 en H2O, ce qui valide son appartenance à la classe R des ascorbate peroxydases. De plus, cette enzyme lie le cuivre probablement grâce à la présence d’un motif de liaison aux métaux (MxxM). Nous avons également analysé l’interaction entre la plastocyanine et APX2 in vitro et proposé que APX2 occuperait un site proche de celui de l’insertion du cuivre au sein de la plastocyanine. 

Nous avons établi un protocole de détection des peptides sulfénylés pour Chlamydomonas et avons identifié quelques protéines répondant au stress H2O2 par la sulfénylation de résidus cystéine (protéines LHCII du système collecteur d’énergie du photosystème II et de l’ADP/ATP translocase chloroplastique).

En résumé, notre travail a révélé une nouvelle fonction pour la protéine APX2 de Chlamydomonas et apporté les premiers résultats concernant l’établissement du sulfénome de l’algue. 

 

Le Jury sera composé de :

M. M. HANIKENNE (Président), MM. et Mme G. ANGENON (VUB) (Secrétaire), M. HIPPLER (University of Münster), F. KERFF, J. MESSENS (VUB) (Promoteur), C. REMACLE (Promotrice), J. RUYTINX (VUB), D. VERTOMMEN (UCLouvain).

 

 

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