De minuscules hélices synthétiques aux propriétés mécaniques exceptionnelles
Une étude menée par Floriane Devaux, doctorante au Laboratoire NanoChem (MolSys / Faculté des Sciences) permet de décoder les performances mécaniques exceptionnelles de molécules hélicoïdales beaucoup plus petites que des protéines. Des performances sans précédent qui pourraient avoir des applications dans des domaines variés comme celui des machines moléculaires ou des matériaux élastomères. Cette étude a fait l’objet d’une publication dans la revue Chem.
L
a chimie excelle dans la conception et le contrôle des structures moléculaires. Au-delà de la structure, la programmation de la dynamique moléculaire est l'un des prochains grands défis. La dynamique de conformation des protéines élastomères naturelles, par exemple, est responsable de leur capacité à se comporter soit comme des molécules élastiques pures, semblables à des ressorts, qui peuvent être étirées de manière réversible, soit comme des amortisseurs qui dissipent l'énergie, en fonction de leur rôle biologique dans les tissus. Par exemple, les protéines musculaires subissent constamment une charge mécanique importante pendant le fonctionnement du muscle. Les hélices alpha, une structure secondaire présente dans les protéines, ont été identifiées comme des composants cruciaux qui se déroulent de manière réversible pour protéger ces protéines de la rupture mécanique.
« En raison des nombreux degrés de liberté de conformation des protéines, la programmation de la dynamique de repliement des protéines, et de l'élasticité, de la rigidité et des fonctions motrices qui en résultent, reste un objectif difficile à atteindre, explique Floriane Devaux, doctorante au sein du labo NanoChem - dirigé par le Pr Anne-Sophie Duwez - et première auteure de l’article publié dans Chem(1). Par contre, des objets plus petits et plus simples, tels que les foldamères synthétiques - une chaîne moléculaire qui se replie dans un état de conformation ordonnée - peuvent se prêter à la conception. De nombreuses hélices artificielles basées sur des squelettes autres que des peptides ont été développées, mais on connaissait peu de choses sur leurs performances mécaniques. » C’est dans le cadre de sa thèse de doctorat que Floriane Devaux a étudié la mécanique des hélices synthétiques constituées d'oligoamides aromatiques et a pu synthétiser les molécules dans le groupe du Pr Ivan Huc de l’IECB Bordeaux et du LMU Munich.
Les molécules d'oligo amides aromatiques ont été conçues pour être interfacées avec un montage de spectroscopie de force basé sur la microscopie à force atomique (AFM) afin de les étudier une par une, une véritable performance pour des objets aussi minuscules ! « Nous avons pu montrer les performances mécaniques exceptionnelles de ces molécules hélicoïdales beaucoup plus petites que les protéines, reprend la chercheuse. Et nous avons pu montrer que la réponse élastique d'hélices aussi petites que 1 nm est parmi les plus rapides et les plus robustes jamais décrites. » Les propriétés de ces hélices surpassant la plupart des hélices naturelles comme l'ADN, les polysaccharides et les peptides. Après avoir été complètement étirées, jusqu'à 3,8 fois leur longueur initiale, ces hélices sont capables de se ré-enrouler contre des forces externes considérables sur une échelle de temps de quelques microsecondes.
Ce comportement élastique sans précédent suggère que diverses applications pourraient découler de leur utilisation en tant que blocs de construction dans des machines moléculaires ou dans de nouvelles classes de matériaux élastomères artificiels aux propriétés mécaniques sur mesure.
Référence Scientifique
Devaux, X. Li, D. Sluysmans, V. Maurizot, E. Bakalis, F. Zerbetto, I. Huc, et A.-S. Duwez. Single-molecule mechanics of synthetic aromatic amide helices : ultrafast and robust non-dissipative winding, Chem (2021), https://doi.org/10.1016/j.chempr.2021.02.030.
